Jun 30 2008
По результатам исследования
Все иммуноглобулины построены из одной или нескольких сходных единиц, каждая из которых состоит из двух пар идентичных полипептидных цепей (схема 5.6). Одна пара — тяжелые цепи — обладает молекулярной массой, превышающей таковую другой пары — легких цепей — примерно в 2 раза. В свою очередь каждая цепь составлена из более мелких субъединиц (доменов), имеющих сходную общую структуру и форму, а также характерную внутрицепную дисульфидную связь. Тяжелые цепи у каждого класса иммуноглобулинов имеют структурные отличия. Для их обозначения используют греческие буквы: у (гамма), ц (ми), а (альфа), б (дельта) и е (эпсилон). В противоположность тяжелым цепям во всех классах антител имеются лишь два типа легких цепей — к (каппа) и X (ламбда), и каждая молекула иммуноглобулина обладает к- или Х.-цепью.
Антигенный рецептор на В-клетках представляет собой мономер IgM (±IgD) (мономер — общее название низкомолекулярных соединений, например аминокислот). Специфичность комплекса антиген — антитело зависит от соединяющего сайта антитела, который имеет форму, соответствующую антигенной детерминанте и позволяющую закрыть зону соответствия. Форма соединяющего сайта детерминируется аминокислотной последовательностью N-терминальных окончаний тяжелых и легких цепей. В отличие от большинства других белков, каждый из которых у конкретного индивидуума имеет одинаковую аминокислотную последовательность, иммуноглобулины обнаруживают заметную гетерогенность своих N-терминальных доменов (изменчивых районов). Эта гетерогенность насчитывает до нескольких миллионов вариантов, большинство из которых встречается в 3—4 (гипервариантных) районах. Каждая пара тяжелых и легких цепей складывается таким образом, что для составления антигенсвязуюшего сайта в интактной и противостоящей молекулах открыты гипервариантные районы. Такое разнообразие лежит в основе широкого набора антител, которые могут возникать в ответ на стимуляцию громадным количеством антигенов.
По результатам исследования антител, развивающихся против гаптенов, биохимическая структура которых известна, можно прийти к выводу о специфичности комплекса антиген — антитело. Устойчивость соединения антигенсвязуюших сайтов антитела и антигена (устойчивость иммунологического сродства) зависит от степени закрытия зоны соответствия. Антитела могут быть близкородственными (обладать высокой степенью сродства) или отдаленно родственными (с низкой степенью сродства). Перекрестные реакции обычно происходят при низкой степени сродства.
Иммуноглобулин G (IgG) является мономером. Этого иммуноглобулина больше всего в плазме крови и внесосудистой жидкости. На макрофагах и полиморфно-ядерных лейкоцитах имеются Fc-рецепторы для зоны Fc молекулы IgG. Эти рецепторы облегчают прикрепление и фагоцитоз соответствующих антигенов. IgG дает перекрестную реакцию с плацентой человека через рецепторы Fc-y, перенося свойства пассивного иммунитета от матери к ребенку. Имеются четыре подкласса IgG, которые различаются своими свойствами (табл. 5.4).
Иммуноглобулин М (IgM) представляет собой макроглобулин и является первым классом молекул, вырабатываемых после первоначального попадания антигена в организм, поэтому оннаиболее важен в первичном иммунном ответе. Наличие антител IgM к микроорганизму свидетельствует о недавней или продолжающейся инфекции. IgM обладает десятью сайтами соединения. Поэтому сила его связывания с молекулами антигена очень высока. Иными словами, ему свойственна высокая авид-ность (степень сродства) к соответствующему антигену. IgM является также наиболее эффективным иммуноглобулином в активации комплемента. Из-за размера молекулы распространение IgM ограничено главным образом пределами плазмы крови, в которой он реализует важнейшие функции по разрушению микроорганизмов. Мономерный IgM имеется на плазмолемме В-клеток. Здесь он действует в качестве рецептора антигена.
Иммуноглобулин A (IgA) является главным антителом, вырабатываемым на поверхности слизистых оболочек, и вторым по значению (после IgG) иммуноглобулином в плазме крови. Он встречается в двух основных формах: циркуляторного IgA, являющегося мономером, и секреторного IgA — продукта различных желез, имеющего димерную молекулу. При прохождении через эпителий слизистых оболочек к нему присоединяется добавочный белок — секреторный компонент (SC). Небольшая часть сывороточного IgA тоже димерна, но не содержит SC. У IgA имеется два подкласса: IgA, и IgA2, которые в равных количествах содержатся в плазме, в то время как в секреторных продуктах преобладает IgA2.
Related posts
аренда склада